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Cinco años de Don Quijote

Este blog, como su nombre indica, es el registro de un periplo personal, una bitácora.

Hace cinco años comencé una etapa diferente en mi vida, y me planteé llevar un registro. Precisamente porque se trata de un camino, todas las opiniones que vierto son provisionales, un intento de comprender y recapitular. También es un experimento literario. Algunas de las personas a las que me refiero son reales. Otras son en realidad una mezcla de referentes, de varias personas distintas que me permiten crear un arquetipo con el que dialogar. Es un poco como Pirandello y Unamuno.

Con ese velo puedo reconstruir mis momentos emocionales, aquello que me ha inspirado y preocupado durante estos cinco años y ponerlos en perspectiva. Creo que ha sido una experiencia muy bella, y la dejo aquí para disfrute de todos.

Hasta siempre.


jueves, septiembre 23, 2010

NADH:Ubiquinona deshidrogenasa



La imagen de la derecha ha sido preparada por mi a partir de los datos de la cristalografía de rayos x del complejo I de la cadena respiratoria de Thermus thermophilus. Es la primera vez en la historia que se consiguen los datos de cristalografía de este importantísimo complejo enzimático. Es, con toda probabilidad, el lugar donde más radicales libres se generan en la célula, en especial en anión superóxido, y por tanto un paso importantísimo para explicar el proceso de envejecimiento.


Lamentablemente no puedo emplearla en wikipedia, porque a pesar de no especificar licencia, Pymol inserta en la imagen un aviso de que debe ser utilizada para usos educativos.

La verdad es que lleva algo de trabajito, porque la imágen inicial es un dímero y hay que limpiar las subunidades duplicadas, así como los cluster de hierro.

Por lo demás, la cristalografía tiene una resolución aceptable, de 4 Å. Se debe desconfiar de las cristalografías porque las condiciones en cristalizan las proteínas son muy distintas a las que tienen en estado nativo y se pueden producir distorsiones importantes. Por ello se han realizado comparaciones con otros cristales y con programas de predicción de la estructura molecular de las proteínas.

Hay varias cuestiones que parece solucionar este modelo. En principio, parece ya claro que el electrón que induce los cambios conformacionales que translocan los protones en la subunidad intrínseca (la de abajo) es el segundo. Y que estos cambios se transmiten ¡mecánicamente! a través de las hélices horizontales de color turquesa a los tres centros "antiport-like" que componen esta subunidad. El cuarto electrón se "colaría" en la zona de unión entre la subunidad hidrofóbica e hidrofílica.


Por segunda vez aparece un mecanismo catalítico en el que se emplean máquinas moleculares en la cadena transportadora de electrones. El primer caso se produjo cuando estaba en mi último año de carrera, y se estableció que la ATPasa translocadora de protones funcionaba como una "turbina".

Ahora se ha visto con bastante claridad que el complejo I podría funcionar como los pistones de una "máquina de vapor".